Protéinase de recombinaison acide nucléique K 29kD ProK 39450-01-6 d'extraction

La protéinase K, une protéase de sérine de large-spectre, a été extraite et premièrement purifiée de l'album d'Engyodontium. Puisqu'elle peut dégrader la kératine, ainsi la protéinase appelée K. La cristallisation et la structure moléculaire de la protéinase K indiquent qu'elle appartient à la famille de subtilisine, dont le site actif a un acide aminé triple catalytique caractéristique Asp39-His69-Ser224. La protéinase K n'a aucune spécificité significative de substrat, et le site principal de décolleté est le lien de peptide à l'extrémité carboxylique de l'acide aminé hydrophobe tel qu'aliphatique ou aromatique.

La protéinase de recombinaison K (rProK) est dérivée de la levure basée sur le gène optimisé de l'album d'Engyodontium par mutation site-dirigée. Elle est épurée par le processus de chromatographie, et avec du calcium et la glycérine en tant qu'agents protecteurs. Le rProK peut être très utilisé dans la purification de l'acide nucléique des tissus ou des variétés de cellule. Puisqu'il est examiné pour l'absence de RNases et de DNases, il est également idéal pour isoler des calibres d'ACP et de RT-PCR. L'activité de la protéinase K est la température élevée (50-60°C). La concentration fonctionnante recommandée est 50-100 μg/mL pour l'inactivation d'enlèvement et d'enzymes de protéine et jusqu'à 2 mg/ml pour le traitement de tissu.

• Source : Levure (Pichia Pastoris)
• Poids moléculaire : 29kD
• Bioactivité : ≥30U/mg a détecté utilisant l'hémoglobine comme substrat
• E.C. No. 3.4.21.64
• Non-détection de DNase
• Non-détection de RNase

Les avantages de la protéinase de recombinaison K de la biotechnologie de Healthgen :

• De forte activité - protéase de sérine de large-spectre
• Actif sous dénaturer des conditions - utiles pour un grand choix d'applications
• Écurie - à températures élevées
• Catégorie de biologie moléculaire - utile pour la digestion générale des protéines
• Deux formats - poudre et liquide lyophilisés