Protéinase de recombinaison libre K 39450-01-6 de grande pureté de DNase/RNase

La protéinase K, une protéase de sérine de large-spectre sous la classe comme une subtilisine, appartient à la famille S8 de peptidase. Le site prédominant du décolleté est le lien de peptide à côté du groupe carboxylique d'acides aminés aliphatiques et aromatiques avec des alpha groupes aminés bloqués. Ceci lui prépare une large protéinase de spectre. La protéinase K est activée par le calcium (1 – 5 millimètres), il digère des protéines préférentiellement après autres hydrophobe acides aminés d'acides aminés (aliphatique, aromatique et) hydrophobes. Bien que les ions de calcium n'affectent pas l'activité enzymatique, ils contribuent à sa stabilité. Les protéines seront complètement

digéré, si le temps d'incubation est long et assez la haute de concentration en protéase.

La biotechnologie de Healthegn expriment et purifient la protéinase de recombinaison K (rProK) de la levure (Pichia Pastoris) basée sur le gène optimisé de l'album d'Engyodontium par mutation site-dirigée. Le rProK possède une activité spécifique élevée qui demeure stable au-dessus d'un large éventail de températures et des valeurs du pH avec l'activité sensiblement accrue à température élevée. Épuré par le processus de chromatographie, le rProK a une grande pureté plus de 95%, qui est également complètement exempt d'activités de DNase et de RNase. Le rProK peut être employé dans un grand choix de biologie moléculaire, biologie cellulaire et d'autres expériences relatives, telles que l'extraction d'ADN, la digestion d'enzymes et le retrait genomic, perméabilité à cellules et ainsi de suite.

Source : Levure

Poids moléculaire : 29kD

Pureté : Plus de 95%

Bioactivité : ≥30U/mg a détecté utilisant l'hémoglobine comme substrat

E.C. No. : 3.4.21.64

DNase : Non-détection

RNase : Non-détection

Conditions de stockage : magasin au °C 4

Durée de conservation : 24 mois